Rūgštinės proteazės funkcijos tyrimas
1, Įvadas
Rūgščioji proteazėyra proteazės rūšis, pasižyminti dideliu aktyvumu rūgščioje aplinkoje, o jos optimali pH vertė paprastai yra rūgštinėje ribose (pvz., pH 2-5). Šie fermentai gali katalizuoti baltymų hidrolizės reakciją, suskaidydami juos į mažų molekulių peptidus ir aminorūgštis. Jų yra daug gyvūnų ir augalų audiniuose, mikroorganizmuose ir tam tikrose ekstremaliose aplinkose, pvz., pepsine, kuris yra tipiškasRūgščioji proteazė. Dėl savo unikalių fermentinių savybių ir plačių pritaikymo perspektyvų jie tapo vienu iš pagrindinių fermentinių tyrimų taškų. Toliau pateikiamos pagrindinės savybės, fermentinės savybės ir veikimo mechanizmai.
2, pagrindinės charakteristikosRūgščioji proteazė
a. Molekulinė struktūra ir savybės
Rūgščių proteazių molekulinė struktūra yra įvairi, tačiau paprastai apima pagrindinius komponentus, tokius kaip kataliziškai aktyvūs centrai, substrato surišimo vietos ir reguliavimo sritys. Šios struktūrinės savybės lemia jo katalizinį efektyvumą ir substrato specifiškumą.Rūgštinės proteazėsišlaikyti aukštą stabilumą ir aktyvumą rūgštinėmis sąlygomis, o tai glaudžiai susiję su rūgščių ir šarmų pusiausvyros mechanizmu jų molekulėse.
b. Fermentinės savybės
Fermentinės savybėsRūgštinės proteazėsTai apima optimalią pH vertę, temperatūros stabilumą, substrato specifiškumą ir kt. Šios savybės skiriasi tarp skirtingų šaltinių rūgštinių proteazių, o tai suteikia galimybę jas pritaikyti įvairiose srityse. Pavyzdžiui,Rūgštinės proteazėsgauti iš tam tikrų mikroorganizmų, turi didesnį temperatūros stabilumą ir platesnį pH prisitaikymo diapazoną, todėl jie yra naudingesni pramonėje.
3. Veikimo mechanizmasRūgščioji proteazė
Veikimo mechanizmasRūgštinės proteazėsdaugiausia apima jų kataliziškai aktyvių centrų ir substratų sąveiką. Rūgščioje aplinkoje kataliziškai aktyvus centrasRūgštinės proteazėsformuoja vandenilinius ryšius, joninius ryšius ir kitas sąveikas su substrato baltymais per specifines aminorūgščių liekanas, taip stabiliai prisijungdamas prie substratų. Vėliau, per keletą katalizinės reakcijos etapų, rūgštinės proteazės palaipsniui hidrolizuoja substrato baltymus į mažų molekulių peptidus ir aminorūgštis. Šio proceso metu katalizinis efektyvumas ir substrato specifiškumasRūgštinės proteazėsbuvo visiškai pademonstruoti. Be to, šis procesas apima specifinę fermentų ir baltymų molekulių sąveiką, dėl kurios nutrūksta peptidiniai ryšiai baltymuose ir išsiskiria aminorūgštys.
